Пептидтік байланыс формалары; зарядсыз тРНҚ E сайтына жылжиды және кейіннен рибосомадан шығады; мРНҚ 3 негіз солға ауыстырылды, бұл дипептид бар тРНҚ-ның P сайтына P сайтына ығысуын тудырды. P-сайты (пептидил үшін) рибосомадағы тРНҚ-ның екінші байланысу орны. Қалған екі орын - рибосоманың бірінші байланысу орны болып табылатын A-сайты (аминоацил) және үшінші - E-сайты (шығу). Протеин трансляциясы кезінде Р-сайт өсіп келе жатқан полипептидтік тізбекпен байланысқан тРНҚ-ны ұстайды. https://kk.wikipedia.org › wiki › P-сайт
P-сайты - Уикипедия
. 3. Ұзартудың бірінші қадамы аяқталды, оны EF-G жеңілдетеді.
Рибосоманың қай жерінде зарядсыз тРНҚ орналасқан?
Өсіп келе жатқан полипептид тізбегі кіретін амин қышқылының амин ұшына тасымалданады, ал A-сайт тРНҚ өсіп келе жатқан полипептидтік тізбекті уақытша ұстайды, ал Р-сайт tRNA қазір бос немесе зарядсыз.
Трансляция кезінде рибосоманың E аймағынан зарядсыз тРНҚ-ның шығуына не себеп болады?
Аминоацил-тРНҚ байланысуы (Энергия құны=1 GTP)Аминоацил-тРНҚ EF-Tu ұзарту факторымен байланыстыру кешені түзілмейінше байланыса алмайды. және GTP (гуанозинтрифосфаты). Бұл кешеннің байланысуы деацилденген тРНҚ-ның E сайтынан шығарылуына әкеледі.
ТРНҚ дұрыс амин қышқылына қалай қосылады?
Амин қалай әрекет етедіқышқыл тРНҚ-ға қосылады? АТФ гидролизінің энергиясы әрбір амин қышқылын өзінің тРНҚ молекуласына жоғары энергетикалық байланыста қосу үшін пайдаланылады.
Аударманың 4 қадамы қандай?
Аударма төрт кезеңде орындалады: белсендіру (дайын жасау), бастау (бастау), ұзарту (ұзағырақ жасау) және тоқтату (тоқтату). Бұл терминдер амин қышқылы тізбегінің (полипептид) өсуін сипаттайды. Аминқышқылдары рибосомаларға жеткізіліп, белоктарға біріктіріледі.
